Chemie I Contact Dit document is samengesteld door onderwijsbureau Bijles en Training. Wij zijn DE expert op het gebied van bijlessen en trainingen in de exacte vakken, van VMBO tot universiteit. Zowel voor individuele lessen op maat als voor doelgerichte groepstrainingen die je voorbereiden op een toets of tentamen. Voor meer informatie kun je altijd contact met ons opnemen via onze website: http://www.wiskundebijlessen.nl of via e-mail: marc\_bremer@hotmail.com Disclaimer Alle informatie in dit document is met de grootst mogelijke zorg samengesteld. Toch is het niet uit te sluiten dat informatie niet juist, onvolledig en/of niet up-to-date is. Wij zijn hiervoor niet aansprakelijk. Op geen enkele wijze kunnen rechten worden ontleend aan de in dit document aangeboden informatie. Auteursrecht Op dit document berust auteursrecht. Het is niet toegestaan om dit document zonder voorafgaande schriftelijke toestemming van de auteur te kopieren en/of te verspreiden in welke vorm dan ook.

Aminozuren Restgroep Aminogroep Zuurgroep

Synthese water peptidebinding

Koolhydraten en eiwitten I 3 verschillende bouwstenen Eiwitten: ongeveer 21 verschillende bouwstenen

Koolhydraten en eiwitten II Ketenstructuur en vertakkingen Eiwitten: 4 verschillende complexe structuurlagen

Koolhydraten en eiwitten III Verbinding door afstaan water Verbreking door opnemen water Eiwitten:

Vetzuren en eiwitten Vetten: Indeling in essentiele en niet-essentiele vetzuren Eiwitten: Indeling in essentiele en niet-essentiele aminozuren

Indeling aminozuren Indeling gebaseerd op restgroep

Allerlei restgroepen Alifatisch Vertakte keten Zwavelhoudend Hydroxy

Allerlei restgroepen Zuur Basisch Amido Aromatisch

Oude tentamenvragen 1 Welk van onderstaande stoffen bevat de minste aminozuren? a)      oligopeptiden b)      polypeptiden c)      proteines d)     tripeptiden Welk van onderstaande aminozuren hebben een ringstructuur ? a)      aromatische aminozuren b)      vertakte-keten aminozuren c)      zure aminozuren d)      zwavelhoudende aminozuren

Primaire structuur Bindingen: peptidebindingen

Secundaire structuur Bindingen: waterstofbruggen

tussen restgroepen van hetzelfde eiwit Tertiaire structuur Bindingen: tussen restgroepen van hetzelfde eiwit

Quaternaire structuur Bindingen: Tussen restgroepen van verschillende eiwitten

Oude tentamenvragen 3 De tertiaire structuur van een eiwit wordt bepaald door de a)      Bindingen tussen restgroepen van aminozuren b)      Bindingen tussen verschillende proteïne moleculen c)      Volgorde van de aminozuren d)      Alle bovengenoemde mogelijkheden zijn juist   4 Gegeven twee stellingen: I Hydrolyse van een eiwit leidt tot verandering in de primaire structuur II Hydrolyse van een eiwit gaat samen met verandering van de secundaire structuur a)          I en II zijn juist b)          Alleen I is juist c)          Alleen II is juist d)          I en II zijn niet juist

Denaturatie I Een eiwit zit door al die bindingen opgerold:

Denaturatie II Door allerlei oorzaken kunnen die bindingen verbroken worden: Toevoegen van een zuur Toevoegen van een base Toevoegen van een zout Verhitting Schudden

Hierdoor rolt het eiwit uit: denaturatie Denaturatie III Hierdoor rolt het eiwit uit: denaturatie

Coagulatie Gevolg: veel meer restgroepen aan de buitenkant van het eiwit Gevolg: eiwitten kunnen zich veel makkelijker aan elkaar hechten Gevolg: een veel steviger structuur van lange eiwitketens: het eiwit is gecoaguleerd (gestold)

Voorbeelden

Voorbeelden Melk wordt opgeklopt Daardoor denatureren eiwitten en worden er luchtbelletjes ingebracht Eiwitten coaguleren (vormen een vangnet) en sluiten luchtbelletjes in

Voorbeelden Eiwitten (caseine zit in gescheiden bundeltjes Stremsel heft scheiding op Zuursel knipt bundeltjes aan stukken Hierdoor vormt het caseine een compact netwerk en slaat het neer

Oude tentamenvragen 5 Gegeven twee stellingen: I Bij het kloppen van kippeneiwit tot schuim wordt de primaire structuur van het eiwit verbroken II Bij het koken van melk wordt de primaire structuur van het eiwit verbroken a)      I en II zijn juist b)      Alleen I is juist c)      Alleen II is juist d)      I en II zijn niet juist 6 Welk van onderstaande factoren kan leiden tot denaturatie van een eiwit? a)      Verhoogde pH b)      Verhoogde temperatuur c)      Verlaagde pH d)     Alle bovengenoemde mogelijkheden zijn juist

Enzymen Versnellen een reactie 2. Ondergaan zelf geen verandering bij de reactie

Voorbeeld: alfa-amylase Kan maar op 1 stof werken (in dit geval zetmeel Kan maar 1 reactie uitvoeren (in dit geval 1 glucosemolecuul verwijderen)

Voorbeeld: alfa-amylase Na afloop is het enzym onveranderd En kan het dezelfde reactie heel vaak herhalen

Enzymen Actief enzym Apoenzym Cofactor metalloenzym Proteine (substraatspecificiteit) Cofactor (bepaalt aard reactie) metalloenzym Proteine Metaalionen-activator Holoenzym Coenzym

Oude tentamenvragen   7 Wanneer een enzym de omzetting van een bepaalde stereo-isomeer bevordert spreekt met van: a)      Hydrolysespecificiteit b)      Reactiespecificiteit c)      Stereospecificiteit d)      Substraatspecificiteit 8 Het eiwitgedeelte van een enzym is het a)      Apoenzym b)      Coenzym c)      Holoenzym d)      Metalloenzym