De belangrijke organische stoffen in de biologie Koolhydraten

Lipiden

Maar ook

Eiwitten (Proteïnen)

Condensatiereactie, de vorming van een eiwit. Een peptidebinding is een verbinding tussen twee aminozuren. De vorming van een dipeptide uit twee afzonderlijke aminozuren gaat gepaard met het verlies van een watermolecuul. Deze ontstaat door het afstaan van een waterstofatoom (H) door de aminogroep en een hydroxylmolecuul (OH) door de carboxylgroep.

Het evenwicht van deze reactie ligt naar de linkerkant (dus naar de zijde van de hydrolyse van de peptidebinding); er is energie vereist om een peptidebinding te vormen (endotherme reactie). De hydrolyse van peptidebindingen (spijsvertering) levert dus energie en verbruikt H2O. Per definitie zegt men dat het amino-uiteinde het chemisch begin is van een proteïne en dat het carboxyl-uiteinde het chemisch einde is van een proteïne. De primaire structuur van een proteïne wordt dus als volgt voorgesteld: H2N—az1—az2—az3—az4—........—azN—COOH

De ruimtelijke bouw van een eiwit Primaire structuur; Volgorde van de aan elkaar gekoppelde aminozuren. Er zijn (ongeveer) 20 aminozuren. Volgorde wordt bepaald door de volgorde van het mRNA bij de ribosoom Een heel kleine verandering in de primaire structuur kan de vorm en functie van het eiwit enorm beïnvloeden. Puntmutatie veroorzaakt structurele verandering in het eiwit hemoglobine, met als gevolg: Sikkelcelanemie

Secundaire structuur De aminozuurketens kunnen in meerdere spiralen ineengestrengeld en onderling met elkaar verbonden zijn, onder meer door waterstofbruggen tussen de amino- en de carboxylgroepen. Deze ineengestrengelde vorm met de waterstofbruggen wordt de secundaire structuur genoemd. Binnen hetzelfde eiwit kun je twee typen secundaire structuur onderscheiden: een mooie spiraal, de alfahelix, en de 'bètaplaat', waarbij de ketens door waterstofbruggen tot enigszins gevouwen brede platen zijn samengevoegd.

Tertiaire structuur - Waterstofbruggen De alfa-helix kan ook zorgen voor bindingen tussen aminozuren op groter afstanden waardoor de gedraaide en gespiraliseerde keten verder wordt opgevouwen dmv; - Waterstofbruggen - Zwavelbruggen, ontstaat doordat de restgroep van het aminozuur cysteïne: -CH2-S-H vaak een covalente binding aan gaat met een andere cysteïne (-S-S-, de zwavelbrug) Door zowel deze waterstof- als zwavelbruggen ontstaat een ruimtelijke vorm die de tertiaire structuur wordt genoemd. Deze vouwing bepaalt: - De eventuele koppelingen die het eiwit met andere stoffen kan maken (enzymen) - De chemische eigenschappen, de hydrofiele groepen liggen in de regel aan de buitenkant terwijl de hydrofobe groepen binnenin de eiwitkluwen zitten. Waarom?

Quaternaire structuur Sommige eiwitten bestaan uit twee of meer polypeptideketens die zijn samengesteld tot een functioneel macromolecuul. In dat geval heeft het eiwit ook nog een quaternaire structuur. Collageen (bindweefselvezels), insuline (suikerhormoon) en hemoglobine (zuurstofbindende stof) hebben een quaternaire structuur. In de figuur is te zien dat hemoglobine is opgebouwd uit vier polypeptidekluwens met daar binnen een heemgroep. De vier kluwens vormen samen het hemoglobinemolecuul.

Overzicht