eiwitten: voorbeelden van eiwitten Eiwitten spelen een rol, bij allerlei levensprocessen en we treffen ze aan in alle levende cellen. Voorbeelden van eiwitten zijn hormonen, enzymen, collageen in beenderen, creatine in haar en nagels, spiervezels. Hieronder zie je voorbeelden van eiwitrijk voedsel.

eiwitten: bouw van aminozuur Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren. Enkele manieren om de structuur van een aminozuur weer te geven zie je hieronder.

Enkele voorbeelden van aminozuren: Aminozuren zijn te herkennen aan twee verschillende groepen namelijk: de amino groep(-NH2) en de carbonzuurgroep (-COOH). De algemene structuurformule voor een aminozuur is:

Aminozuren 1 Er bestaan heel veel aminozuren. Daarvan zijn er 20 van belang. Ze zijn nodig voor de productie van eiwitten in ons lichaam: 12 van de 20 kan ons lichaam zelf aanmaken. Dat zijn: Alanine (Ala) Glutaminezuur (Glu) Arginine (Arg) Glycine (Gly) Asparagine (Asn) Histidine (His) Asparaginezuur (Asp) Proline (Pro) Cysteïne (Cys) Serine (Ser) Glutamine (Gln) Tyrosine (Tyr) Elk aminozuur heeft zijn eigen afkorting van 3 letters (zie tussen haakjes). Die afkortingen hoef je niet te kennen, maar je moet ze wel kunnen opzoeken in Binas of Biodata. De aminozuren verschillen van elkaar in de restgroep. Bij serine is die restgroep CH2OH.

Essentiële aminozuren Er zijn 8 aminozuren die ons lichaam niet zelf kan maken. Die moeten in ons voedsel zitten, anders gaat het mis. Het gaat om: Isoleucine (Ile) Fenylalanine (Phe) Leucine (Leu) Threonine (Thr) Lysine (Lys) Tryptofaan (Trp) Methionine (Met) Valine (Val) Bij sommige aminozuren is er een ringstructuur in de restgroep. Bijvoorbeeld een zesring (C6H5) bij fenylalanine. Je hoeft de namen en formules van alle aminozuren niet te kennen. Je moet ze wel met behulp van Binas of Biodata kunnen opzoeken.

eiwitten: peptidebindingen 1 Twee aminozuren kunnen op de volgende manier aan elkaar koppelen. Hierbij komt water (H20) vrij. Zo ontstaat een zogenaamd dipeptide. De plaats waar de koppeling heeft plaats gevonden en waar een nieuwe binding is ontstaan heet een peptide binding.

eiwitten: peptidebindingen 2 Aan het dipeptide kan opnieuw een aminozuur koppelen. Nu ontstaat een tripeptide met twee peptide bindingen (blauw).

eiwitten: polypeptide Vervolgens kunnen nog meer aminozuren koppelen. Zo ontstaat een polypeptide, waarbij de peptide bindingen steeds afgewisseld worden door H - C - Rest. Eiwitten zijn polypeptiden.

eiwitten: structuur van eiwitten 1 Kleine eiwitmoleculen zoals insuline bestaan uit 50 - 100 aan elkaar gekoppelde aminozuren. Grotere zoals amylase hebben er veel meer dan 1000. In de tekeningen zijn voor het gemak alle H-atomen weggelaten.

eiwitten: structuur van eiwitten 2 Er zijn 20 verschillende aminozuren die in een eiwit kunnen voorkomen. Dus zijn er heel veel variaties mogelijk. Er bestaan dan ook heel veel verschillende eiwitten. Je kunt die eiwitten beschouwen als een soort kralensnoer van aminozuren. Hieronder zie je dat. Ieder aminozuur is weergegeven met de afkorting van 3 letters. Die afkortingen hoef je niet te kennen. Je moet ze wel kunnen opzoeken in Binas of Biodata.

eiwitten: structuur van eiwitten 3 Dat kralensnoer kan op allerlei manieren gevouwen en opgerold zijn, waarbij soms dwarsverbindingen ontstaan via zwavelbruggen. Dat gebeurt op plaatsen waar het zwavelbevattende aminozuur cysteïne zit.

eiwitten: structuur van eiwitten 4 Bij insuline zijn er 3 zwavel-bruggen. Hiernaast zie je die aangegeven. De H-atomen zijn weer weggelaten. Behalve zwavelbruggen komen er ook nog spiraalstructuren voor, zoals bij een opgerold telefoonsnoer. We noemen dit een helix. Waterstofbruggen tussen C = O en N - H van dichtbij elkaar gelegen peptide bindingen zorgen er voor, dat die spiraalstructuur blijft bestaan. Maar hoe dat precies in z'n werk gaat hoef je niet te weten.

eiwitten: denatureren Je kunt de structuur van een eiwit op verschillende manieren veranderen, bijvoorbeeld door de temperatuur te verhogen of de pH te veranderen, bijvoorbeeld door zuur (H+) toe te voegen. Waterstofbruggen en zwavelbruggen worden dan verbroken, waardoor het opgerolde eiwitmolecuul zich ontvouwt. We noemen dit denatureren. Een bekend voorbeeld is het koken van een ei.

eiwitten: afbraak van eiwitten 1 Ook bij onze spijsvertering worden eiwitten aangepakt. Het komt er op neer dat dan de eiwitketen met behulp van maagzuur en allerlei enzymen zoals protease in stukjes wordt "gehakt", waardoor de losse aminozuren ontstaan die door ons lichaam kunnen worden opgenomen. Hieronder zie je dat schematisch.

eiwitten: afbraak van eiwitten 2 Dit in stukjes hakken is het omgekeerde van wat gebeurde bij de opbouw van de eiwitketen. Bij die opbouw kwam water vrij. Voor de afbraak is water nodig. Dat noemen we een hydrolyse. De keten splitst steeds bij de peptidebinding (hier rood aangegeven).