Enzymen I Eiwitten maken voor meer dan 50% uit van het gewicht aan drooggewicht van de meeste cellen. Meest belangrijke eiwitten zijn enzymen Enzymen reguleren metabolisme door zich te gedragen als katalysatoren Enzymen katalyseren een reactie door de activeringsenergie te verlagen  reacties kunnen daardoor verlopen bij de normale temperatuur van de cel Enzymen zijn specifiek: ze katalyseren één type reactie  ‘sleutel-slot’principe

Katalysator = chemische stof die een reactie versnelt zonder verbruikt te worden  enzym is biologische katalysator Activeringsenergie = EA = de energie die nodig is om een reactie te starten  hoeveelheid energie die nodig is om de reactanten over een energiebarrière, of ‘heuvel’, heen te duwen, zodat het ‘heuvelaf’ deel van de reactie kan beginnen EA vaak in de vorm van warmte. Warmte is echter niet geschikt voor een biologisch systeem: denatureert eiwitten en doodt de cel zou alle reacties versnellen! .

Verlagen van activeringsenergie door een enzym

Enzym met actieve plaats Enzym met actieve plaats bezet door een substraat

Enzym – Substraat Complex enzymen reageren met een substraat (= de stof waarmee het enzym specifiek reageert): Enzym + substraat Enzym – substraat complex Enzym + product

Hydrolyse van sucrose

Enzymen II Werking van enzymen wordt beïnvloed door de temperatuur en pH  optimale condities (mens t=35-40 ºC; pH=6-8) meest actieve conformatie van het enzym. Ook sommige chemicaliën beïnvloeden de werking Veel enzymen hebben een ‘niet-eiwit-helper’ nodig: cofactoren (anorganisch: zink, ijzer, koper) of co-enzymen (organisch: meeste vitamines) Reguleren van enzymen vaak door moleculen die binden aan het enzym, niet- competitief en reversibel, waardoor de vorm van het enzym verandert  stimulatie of remming van de enzymactiviteit

Enzymen III Remming vaak door Negatieve Feedback = vorming van het eindproduct van een metabole route wordt geblokkeerd door remmende binding van het eindproduct, met een enzym dat eerder betrokken was in de route  een bepaalde stof remt zijn eigen vorming door binding aan een enzym. Dit voorkomt dat er te veel van die bepaalde stof gevormd wordt Irreversibele remming door giftige stoffen en/of medicijnen  schadelijk voor de cel.

Inhibitie of remming van een enzym Competitief en niet-competitief

Competitieve inhibitie Inhibitor adsorbeer op de actieve plaats van het enzym waar het substraat had moeten reageren. Een goede competitieve inhibitor heeft een hogere affiniteit voor het actief centrum  substraat wordt volledig verdrongen. Een minder goede inhibitor heeft meestal een lagere affiniteit voor het actief centrum en kan relatief gemakkelijk van het actief centrum weggehouden worden door een overmaat aan substraat.

Niet competitieve inhibitie een inhibitor reageert met of bindt op een andere plaats dan het actief centrum van het enzym. Hierdoor vervormt de actieve plaats van het enzym zodanig dat het substraat niet goed meer kan binden