Download de presentatie
De presentatie wordt gedownload. Even geduld aub
GepubliceerdRaphaël Boender Laatst gewijzigd meer dan 9 jaar geleden
1
Aminozuren (CHMBCM21) College 3, CHMBCM21 Barbara Schrammeier
Eddy van der Linden
2
Centrale dogma
3
Aminozuren Rest groep α C-atoom Amino groep Carboxyl groep
4
Eiwitten
5
Aminozuren Indeling op basis van restgroep (zijketen):
20 verschillende aminozuren te onderscheiden in onze eiwitten Indeling op basis van restgroep (zijketen): 15 AZ met een neutrale zijketen (polair of apolair) 2 AZ met carboxylzure groep in zijketen (zure AZ) 3 AZ met aminegroep in zijketen (basische AZ) Naamgeving: triviale naam, 3-lettercode en 1-lettercode bv. Tryptofaan, Trp, W
6
Aminozuren 11 van de 20 aminozuren kan ons lichaam zelf maken
9 van de 20 aminozuren moeten via voeding worden aangeleverd, de “essentiële” aminozuren genoemd: Val, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Thr, Lys en His
7
Aminozuren met polaire restgroep
Serine (Ser or S) Threonine (Thr or T) Cysteine (Cys or C) Tyrosine (Tyr or Y) Asparagine (Asn or N) Glutamine (Gln or Q)
8
Aminozuren met apolaire restgroep
Glycine (Gly or G) Alanine (Ala or A) Valine (Val or V) Leucine (Leu or L) Isoleucine (Ile or I) Methionine (Met or M) Phenylalanine (Phe or F) Tryptophan (Trp or W) Proline (Pro or P)
9
Aminozuren Zure aminozuren Asparaginezuur Glutaminezuur Aspartic acid
(Asp or D) Glutamic acid (Glu or E) Asparaginezuur Glutaminezuur
10
Aminozuren Basische aminozuren Lysine (Lys or K) Arginine (Arg or R)
Histidine (His or H)
11
Aminozuren Naast de 20 algemeen voorkomende aminozuren bestaan er ook modificaties van deze aminozuren. Ook deze gemodificeerde aminozuren kunnen aanwezig zijn in eiwitten. Hydroxyproline komt voor in collageen en bv. in Glycoproteinen van de celwanden van planten.
12
Aminozuren lysine Hydroxylysine komt ook voor in Collageen
Hydroxylysine komt voor in histon- eiwitten
13
Aminozuren Alle aminozuren, behalve glycine, hebben een asymmetrisch centrum: het α koolstofatoom (een chiraal koolstof atoom) α C-atoom
14
Aminozuren D- en L-alanine zijn enantiomeren van elkaar. Figure: 24-03
Title: Molecular Handedness Caption: Figure 24.3 Alanine (2-aminopropanoic acid) has no symmetry plane and can therefore exist in two forms—a “right-handed” form and a “left-handed” form. Propane, however, has a symmetry plane and is achiral. D- en L-alanine zijn enantiomeren van elkaar.
15
Aminozuren Figure: 24-04-01UN Title: Chiral Amino Acids Caption:
Nineteen of the twenty common amino acids are chiral because they have four different groups bonded to the alpha carbon. Only glycine is achiral since it has two hydrogens attached to the alpha carbon and would have a plane of symmetry.
16
Aminozuren Hydrolyse reactie Serine Tyrosine Cysteine Peptide bond
Zijketens (side chains) Ruggegraad (backbone) Serine Tyrosine Cysteine Hydrolyse reactie
17
Aminozuren Amino uiteinde N-terminus Carboxy uiteinde C-terminus
Nieuw gevormde peptide band (amide band) Amino uiteinde N-terminus Carboxy uiteinde C-terminus N-terminus C-terminus
18
Peptiden Dipeptide : AZ-AZ Tripeptide : AZ-AZ-AZ
Polypeptide : < 100 AZ Eiwit : ≥ 100 AZ
19
Peptiden L-Aspartyl-L-phenylalanine methyl ester (Aspartaam, zoetstof)
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met (Met-enkephalin, neuropeptide (endorfine)) Carbon Nitrogen Hydrogen Sulfur Oxygen
20
Eiwitten “Protein” is afgeleid van het griekse woord “proteios” wat primair betekent van primair belang voor alle levende organismen vormen 50% van lichaamsdrooggewicht meer dan verschillende soorten eiwitten in ons lichaam - een polymeer van aminozuren (≥ 100 AZ) de vele verschillende combinaties en volgordes van aminozuren zorgen voor de eigenschappen en biologische activiteit van de eiwitten
21
Opbouw van eiwitten Primary Structure Secondary Structure Tertiary
Quaternary Structure pleated sheet +H3N Amino end Examples of amino acid subunits helix
22
Eiwitten Tijdens het translatieproces wordt de primaire structuur van het eiwit gevormd +H3N COO -
23
Eiwitten De N-Cα en de Cα-C bindingen kunnen roteren binnen een polypeptide keten
24
Eiwitten - α-helix - β-vouwblad structuur (β plated sheat) - β-lus
Ongeordende struktuur (random coil)
25
Eiwitten α-helix (Pauling en Corey)
ontstaat door H-bruggen tussen de peptidebanden van elk 4de aminozuur De primaire polypeptideketen is longitudinaal om een imaginaire as gedraaid, waarbij de R-groepen naar buiten steken 0,54 nm
26
Eiwitten 25% van alle aminozuren is onderdeel van een α-helix
Figure: 24-07 Title: Secondary Protein Structure Caption: Figure 24.7 The a-helical secondary structure of keratin. The amino acid backbone winds in a right-handed spiral, much like that of a telephone cord. 25% van alle aminozuren is onderdeel van een α-helix Keratine (in wol, haar, nagels) bestaat hoofdzakelijk uit α-helices
27
Secundaire structuur van Eiwitten
β-vouwblad structuur - ontstaat door H-bruggen tussen naburige ketens uitgerekte vorm onderscheiden: Antiparallel (tegengesteld) parallel (gelijkgericht) Fibrine (in zijde) is opgebouwd uit β-vouwbladen
28
Secundaire vorm van Eiwitten
β-lus (draai) Hairpin draai ( 4 AZ , 180o) - C=O groep van AZn vormt H-brug met -NH groep van AZn+3 - anti-parallele β-strengen kunnen op deze wijze met elkaar verbonden worden
29
Eiwitten - Stabilisatie - helix : interacties R-groepen
- Destabilisatie - helix : proline, hydroxyproline - Destabilisatie -helix : Glu, Asp, Lys, Arg, Gly, Ser, Ile, Thr - Stabilisatie -vouwblad: Gly, Ala - Destabilisatie -vouwblad: Phe, Tyr, Glu, Lys
30
Eiwitten Proline Glycine
Proline komt vaak als cis-vorm in bochten voor omdat deze automatisch een scherpe knik vormt. De N in proline is onderdeel van een ringstructuur en is draaiing rond de N-Cα as niet mogelijk, waardoor proline zelden is te vinden in α-helices Glycine heeft meer flexibiliteit dan andere aminozuren waardoor glycine polymeren neigen naar een ander soort helische structuur. Hierdoor is ook glycine zelden te vinden in α-helices
31
Eiwitten Het resultaat van interacties tussen de zijketens van de verscheidene aminozuren: - hydrofobe interactie tussen AZ met apolaire zijketens (v.d. Waalskrachten) - H-bruggen tussen AZ met polaire zijketens - ionbruggen tussen AZ met positief en negatief geladen zijketens - disulfide bruggen (covalente bindingen) tussen cysteine monomeren De tertiaire structuur levert de overall conformatie van een polypeptide Eiwitten onder te verdelen in: - bolvormig (globular) - vezelvormig (fibrous)
33
Fig. 5-21f Eiwitten
34
Eiwitten Een waterstofbinding is een aantrekkende kracht tussen een H-atoom dat gebonden is aan een zeer electronegatief atoom en een lone pair aan een ander electronegatief atoom. Waterstofbindingen vinden bijvoorbeeld plaats in water en ammonia
35
Eiwitten → Waterstofbindingen kunnen tot stand komen omdat OH, NH en FH bindingen zeer polair zijn met de partiële positieve lading op het H-atoom en de partiële negatieve lading op het electronegatieve atoom. → Daarnaast hebben H-atomen geen electronen om hun nucleus af te schermen (shielding) en zijn ze zeer klein waardoor ze door andere moleculen zeer dicht benaderd kunnen worden. → Het gevolg hiervan is dat de dipool-dipool aantrekking tussen zo’n H-atoom en zo’n lone pair zo ongewoon sterk is (-40 kJ/mol) dat zich een waterstofbinding (waterstofbrug) vormt.
36
Eiwitten Waterstofbindingen tussen aminozuren
37
Eiwitten POLAIR APOLAIR
38
Eiwitten Hydrofobe interactie = Interactie tussen apolaire moleculen in een waterig milieu: Interactie tussen polaire watermoleculen is zo sterk dat apolaire moleculen naar elkaar toe worden gedreven om de verstoring van de waterstructuur te minimaliseren
39
Eiwitten Figure: 24-09 Title: Myoglobin Caption: Figure 24.9 Secondary and tertiary structure of myoglobin, a globular protein found in the muscles of sea mammals. Myoglobin has eight helical sections. Myoglobine (in skeletspieren van zee zoogdieren), 153 AZ, 8 α-helices, bolvormig (globulair) , zuurstof opslag en een bijzondere groep (haem groep)
40
Eiwitten Een functioneel eiwit kan uit 2 of meerdere polypeptideketens (subeenheden, subunits) bestaan. Door interacties tussen de zijketens van aminozuren uit de subeenheden wordt de quaternaire structuur gevormd. Hemoglobine 4 polypeptideketens: 2 2
41
Eiwitten De aminozuursequentie (de primaire structuur) bepaalt waar de α-helix, het β vouwblad, de disulfide bruggen etc. zich kunnen vormen
42
Eiwitten Een eiwit kan ontvouwen (denatureren) bij: hoge temperatuur
- hoge of lage pH - hoge concentraties ureum of guanidine - apolaire oplosmiddelen
43
Eiwitten Bij denaturatie verliest het natieve eiwit haar quaternaire (indien van toepassing), tertiaire en secundaire structuur en daarmee haar biologische activiteit. (let op voor hoge koorts!) De primaire structuur van het eiwit blijft bij denaturatie intact Denaturatie is meestal irreversibel, heel soms reversibel
44
Eiwitten Denaturation Normal protein Denatured protein Renaturation
45
Eiwitten Experiment door Anfinsen Eiwit: Ribonuclease
1 2 Natief, katalytisch actief ontvouwen, inactief natief, katalytisch actief 1: toevoeging ureum of beta-mercaptoethanol 2: verwijderen ureum of beta-mercaptoethanol
46
Eiwitten Chaperonines (chaperon eiwitten) assisteren andere eiwitten om correcte vouwing aan te nemen. Waar zullen chaperonines voorkomen in de cel??
47
Leerstof Week 3 Campbell, N.A.; Reece, J. B., Biology (ninth edition):
Campbell, N.A.; Reece, J. B., Biology (ninth edition): Ho 5: The Structure and Function of Large Biological Molecules 5.4 (blz 123 t/m 132) McMurry-Fay, Chemistry (sixth edition) Ho 23: Organic and Biological Chemistry 23.10 (blz 934 t/m 937)
Verwante presentaties
© 2024 SlidePlayer.nl Inc.
All rights reserved.