Biochemische reacties mbv enzymes =biologische katalysatoren Biochemie Biochemische reacties mbv enzymes =biologische katalysatoren
Structuur en werking: Az az+az polypeptideketen gevouwde-keten Specifiek Enzyme♥♥♥eigensubstraat Sleutel-slot principe Vergif
Analogie enzymatische reacties en heterogene katalyse Beperkte beschikbare oppervlakte Kinetica van de nulde orde bij volledig gebruik werkzame oppervlakte
Animatie
Biologisch belang van enzymen Zonder enzymen geen leven op kamertemperatuur mogelijk Metabolisme = enzymatische reacties samen => efficiënter verloop van processen in de cellen
Enzymen concreet medische wereld industriële toepassingen; -> enzymen in niet levende materie proces bruin worden van vruchten
Michaelis - Menten Leonor Michaelis Maud Menten
Michaelis - Menten Michaelis-Menten mechanisme E + S ES E + P snelheid vorming ES = k1.[E].[S] snelheid v.h. wegreageren van ES = (k’1+k2).[ES] a Km = [E].[S] = (k’1+k2) Michaelis-Menten constante [ES] k1 k1 k2 k’1
Michaëlis – Menten vergelijking v = vmax . [S] Km + [S] a verband tussen concentratie substraat en snelheid enzymatiche reactie
Tot hier de korte theoretische toelichting...