De presentatie wordt gedownload. Even geduld aub

De presentatie wordt gedownload. Even geduld aub

Aminozuren (CHMBCM21) College 3, CHMBCM21 Barbara Schrammeier Eddy van der Linden.

Verwante presentaties


Presentatie over: "Aminozuren (CHMBCM21) College 3, CHMBCM21 Barbara Schrammeier Eddy van der Linden."— Transcript van de presentatie:

1 Aminozuren (CHMBCM21) College 3, CHMBCM21 Barbara Schrammeier Eddy van der Linden

2 2 Centrale dogma

3 Amino groepCarboxyl groep Rest groep α C-atoom Aminozuren

4 Eiwitten

5 - 20 verschillende aminozuren te onderscheiden in onze eiwitten - Indeling op basis van restgroep (zijketen): 15 AZ met een neutrale zijketen (polair of apolair) 2 AZ met carboxylzure groep in zijketen (zure AZ) 3 AZ met aminegroep in zijketen (basische AZ) - Naamgeving: triviale naam, 3-lettercode en 1-lettercode bv. Tryptofaan, Trp, W Aminozuren

6 - 11 van de 20 aminozuren kan ons lichaam zelf maken - 9 van de 20 aminozuren moeten via voeding worden aangeleverd, de “essentiële” aminozuren genoemd: Val, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Thr, Lys en His Aminozuren

7 Asparagine (Asn or N) Glutamine (Gln or Q) Serine (Ser or S) Threonine (Thr or T) Cysteine (Cys or C) Tyrosine (Tyr or Y) Aminozuren Aminozuren met polaire restgroep

8 Glycine (Gly or G) Alanine (Ala or A) Valine (Val or V) Leucine (Leu or L) Isoleucine (Ile or I) Methionine (Met or M) Phenylalanine (Phe or F) Tryptophan (Trp or W) Proline (Pro or P) Aminozuren Aminozuren met apolaire restgroep

9 Aspartic acid (Asp or D) Glutamic acid (Glu or E) Zure aminozuren Asparaginezuur Glutaminezuur Aminozuren

10 Arginine (Arg or R) Histidine (His or H) Lysine (Lys or K) Basische aminozuren Aminozuren

11 Naast de 20 algemeen voorkomende aminozuren bestaan er ook modificaties van deze aminozuren. Ook deze gemodificeerde aminozuren kunnen aanwezig zijn in eiwitten. Aminozuren Hydroxyproline komt voor in collageen en bv. in Glycoproteinen van de celwanden van planten.

12 lysine Aminozuren Hydroxylysine komt ook voor in Collageen Hydroxylysine komt voor in histon- eiwitten

13 Alle aminozuren, behalve glycine, hebben een asymmetrisch centrum: het α koolstofatoom (een chiraal koolstof atoom) α C-atoom Aminozuren

14 D- en L-alanine zijn enantiomeren van elkaar. Aminozuren

15

16 Peptide bond Hydrolyse reactie Serine TyrosineCysteine Zijketens (side chains) Ruggegraad (backbone) Aminozuren

17 Nieuw gevormde peptide band (amide band) Amino uiteinde N-terminus Carboxy uiteinde C-terminus Aminozuren N-terminus C-terminus

18 Dipeptide: AZ-AZ Tripeptide: AZ-AZ-AZ Polypeptide: < 100 AZ Eiwit: ≥ 100 AZ Peptiden

19 L-Aspartyl-L-phenylalanine methyl ester (Aspartaam, zoetstof) Carbon Hydrogen Nitrogen Sulfur Oxygen Tyr-Gly-Gly-Phe-Met (Met-enkephalin, neuropeptide (endorfine)) Peptiden

20 -“Protein” is afgeleid van het griekse woord “proteios” wat primair betekent - van primair belang voor alle levende organismen - vormen 50% van lichaamsdrooggewicht - meer dan verschillende soorten eiwitten in ons lichaam - een polymeer van aminozuren (≥ 100 AZ) - de vele verschillende combinaties en volgordes van aminozuren zorgen voor de eigenschappen en biologische activiteit van de eiwitten Eiwitten

21 Primary Structure Secondary Structure Tertiary Structure  pleated sheet Examples of amino acid subunits + H 3 N Amino end  helix Quaternary Structure Opbouw van eiwitten

22 +H3N+H3N COO - Tijdens het translatieproces wordt de primaire structuur van het eiwit gevormd Eiwitten

23 De N-C α en de C α -C bindingen kunnen roteren binnen een polypeptide keten Eiwitten

24 - α-helix - β-vouwblad structuur (β plated sheat) - β-lus -Ongeordende struktuur (random coil) Eiwitten

25 α-helix (Pauling en Corey) -ontstaat door H-bruggen tussen de peptidebanden van elk 4 de aminozuur De primaire polypeptideketen is longitudinaal om een imaginaire as gedraaid, waarbij de R-groepen naar buiten steken 0,54 nm Eiwitten

26 25% van alle aminozuren is onderdeel van een α-helix Keratine (in wol, haar, nagels) bestaat hoofdzakelijk uit α-helices Eiwitten

27 β-vouwblad structuur - ontstaat door H-bruggen tussen naburige ketens - uitgerekte vorm - onderscheiden: Antiparallel (tegengesteld)parallel (gelijkgericht) Fibrine (in zijde) is opgebouwd uit β-vouwbladen Secundaire structuur van Eiwitten

28 β-lus (draai) - Hairpin draai ( 4 AZ, 180 o ) - C=O groep van AZn vormt H-brug met -NH groep van AZn+3 - anti-parallele β-strengen kunnen op deze wijze met elkaar verbonden worden Secundaire vorm van Eiwitten

29 - Stabilisatie  - helix : interacties R-groepen - Destabilisatie  - helix : proline, hydroxyproline - Destabilisatie  -helix : Glu, Asp, Lys, Arg, Gly, Ser, Ile, Thr - Stabilisatie  -vouwblad: Gly, Ala - Destabilisatie  -vouwblad: Phe, Tyr, Glu, Lys Eiwitten

30 Proline komt vaak als cis-vorm in bochten voor omdat deze automatisch een scherpe knik vormt. De N in proline is onderdeel van een ringstructuur en is draaiing rond de N-Cα as niet mogelijk, waardoor proline zelden is te vinden in α-helices Glycine heeft meer flexibiliteit dan andere aminozuren waardoor glycine polymeren neigen naar een ander soort helische structuur. Hierdoor is ook glycine zelden te vinden in α-helices ProlineGlycine Eiwitten

31 Het resultaat van interacties tussen de zijketens van de verscheidene aminozuren: - hydrofobe interactie tussen AZ met apolaire zijketens (v.d. Waalskrachten) - H-bruggen tussen AZ met polaire zijketens - ionbruggen tussen AZ met positief en negatief geladen zijketens - disulfide bruggen (covalente bindingen) tussen cysteine monomeren De tertiaire structuur levert de overall conformatie van een polypeptide Eiwitten onder te verdelen in: - bolvormig (globular) - vezelvormig (fibrous) Eiwitten

32

33 Fig. 5-21f Eiwitten

34 Een waterstofbinding is een aantrekkende kracht tussen een H-atoom dat gebonden is aan een zeer electronegatief atoom en een lone pair aan een ander electronegatief atoom. Waterstofbindingen vinden bijvoorbeeld plaats in water en ammonia Eiwitten

35 → Waterstofbindingen kunnen tot stand komen omdat OH, NH en FH bindingen zeer polair zijn met de partiële positieve lading op het H-atoom en de partiële negatieve lading op het electronegatieve atoom. → Daarnaast hebben H-atomen geen electronen om hun nucleus af te schermen (shielding) en zijn ze zeer klein waardoor ze door andere moleculen zeer dicht benaderd kunnen worden. → Het gevolg hiervan is dat de dipool-dipool aantrekking tussen zo’n H-atoom en zo’n lone pair zo ongewoon sterk is (-40 kJ/mol) dat zich een waterstofbinding (waterstofbrug) vormt.

36 Eiwitten Waterstofbindingen tussen aminozuren

37 Eiwitten POLAIR APOLAIR

38 Eiwitten Hydrofobe interactie = Interactie tussen apolaire moleculen in een waterig milieu: Interactie tussen polaire watermoleculen is zo sterk dat apolaire moleculen naar elkaar toe worden gedreven om de verstoring van de waterstructuur te minimaliseren

39 Myoglobine (in skeletspieren van zee zoogdieren), 153 AZ, 8 α-helices, bolvormig (globulair), zuurstof opslag en een bijzondere groep (haem groep) Eiwitten

40 Een functioneel eiwit kan uit 2 of meerdere polypeptideketens (subeenheden, subunits) bestaan. Door interacties tussen de zijketens van aminozuren uit de subeenheden wordt de quaternaire structuur gevormd. Hemoglobine 4 polypeptideketens:  2  2 Eiwitten

41 - De aminozuursequentie (de primaire structuur) bepaalt waar de α-helix, het β vouwblad, de disulfide bruggen etc. zich kunnen vormen Eiwitten

42 Een eiwit kan ontvouwen (denatureren) bij: - hoge temperatuur - hoge of lage pH - hoge concentraties ureum of guanidine - apolaire oplosmiddelen Eiwitten

43 Bij denaturatie verliest het natieve eiwit haar quaternaire (indien van toepassing), tertiaire en secundaire structuur en daarmee haar biologische activiteit. (let op voor hoge koorts!) De primaire structuur van het eiwit blijft bij denaturatie intact Denaturatie is meestal irreversibel, heel soms reversibel Eiwitten

44 Normal protein Denatured protein Denaturation Renaturation Eiwitten

45 45 Experiment door Anfinsen Eiwit: Ribonuclease Natief, katalytisch actief ontvouwen, inactief natief, katalytisch actief 1: toevoeging ureum of beta-mercaptoethanol 2: verwijderen ureum of beta-mercaptoethanol 12 Eiwitten

46 Chaperonines (chaperon eiwitten) assisteren andere eiwitten om correcte vouwing aan te nemen. Waar zullen chaperonines voorkomen in de cel?? Eiwitten

47 Week 3 Campbell, N.A.; Reece, J. B., Biology (ninth edition): Ho 5: The Structure and Function of Large Biological Molecules 5.4 (blz 123 t/m 132) McMurry-Fay, Chemistry (sixth edition) Ho 23:Organic and Biological Chemistry (blz 934 t/m 937) Leerstof


Download ppt "Aminozuren (CHMBCM21) College 3, CHMBCM21 Barbara Schrammeier Eddy van der Linden."

Verwante presentaties


Ads door Google